Jelaskan perbedaan antara koenzim dengan kofaktor dan berikan contoh masing masing

KOMPAS.com - Kofaktor merupakan salah satu bagian penting pada enzim, karena berfungsi untuk aktivitas katalitik.

Dalam enzim, kofaktor menjadi salah satu komponen penyusun holoenzim, selain apoenzim. 

Holoenzim adalah enzim yang komponennya tersusun atas protein dan gugus bukan protein. Sedangkan apoenzim hanya memiliki komponen protein saja.

Enzim bisa tersusun atas protein saja. Namun, ada pula enzim yang terdiri atas protein dan gugus bukan protein.

Jenis kofaktor

Ada tiga jenis kofaktor, yakni koenzim, gugus prostetik, serta ion metal. Ketiga kofaktor ini memiliki fungsinya masing-masing saat terjadi reaksi pada enzim.

Dikutip dari buku Teknologi Enzim (2017) karya R. Susanti dan Fidia Fibriana, berikut penjelasan tiga jenis kofaktor:

Koenzim

Adalah senyawa organik yang berikatan lemah dengan apoenzim. Ikatan koenzim hanya bersifat sesaat (tidak permanen) dan mudah dipisahkan dengan dialisis.

Biasanya koenzim berlangsung pada reaksi katalisis. Koenzim disebut juga kosubstrat, karena tidak aktif secara katalitik.

Baca juga: Struktur Enzim dan Klasifikasinya

Satu koenzim dapat menjadi kofaktor untuk enzim yang berbeda. 

Secara umum, koenzim tidak hanya berperan untuk memecah substrat. Namun, juga bertindak sebagai aseptor sementara pada produk reaksi tertentu. 

Sebagian besar komponen kimia koenzim adalah derivat dari vitamin B.

Berikut beberapa contoh koenzim dari derivat vitamin B:

Merupakan bentuk aktif dari vitamin B1 (tiamin) yang berperan dalam transformasi energi, sintesis pentosa, serta konduksi membran dan saraf.

Merupakan bentuk aktif dari vitamin B2, berfungsi sebagai komponen penyusun FAD (Flavin Adenin Dinukleotida) dan FMN (Flavin Adenin Mononukleotida).

Merupakan bentuk aktif dari vitamin B3, berfungsi dalam proses respirasi sel, glikolisis, dan metabolisme asam lemak.

Niasin juga berperan sebagai komponen penyusun NAD (Nikotinamida Adenin Dinukleotida) dan NADP (Nikotinamida Adenin Dinukleotida Fosfat).

Baca juga: Enzim Ptialin: Pengertian, Fungsi, dan Contohnya

Merupakan bentuk aktif dari vitamin B5 yang menjadi prekursor koenzim ACP (Acyl Carrier Protein) dan Koenzim-A.

  • Piridoksal Fosfat (PLP) dan Piridoksamin Fosfat (PMP)

Merupakan keadaan terfosforilasi dari vitamin B6 yang berperan dalam berbagai reaksi transaminasi.

Ditinjau dari fungsinya, koenzim terbagi menjadi koenzim sebagai pemindah gugus, serta koenzim pada reaksi oksidasi-reduksi.

Koenzim juga diklasifikasikan berdasarkan gugus yang pemindahannya dibantu koenzim tersebut, yaitu:

  1. Koenzim pemindah gugus hidrogen, seperti NADP+, NAD+, FAD, FMN, dan koenzim Q.
  2. Koenzim pemindah gugus bukan hidrogen TPP, PLP, koenzim folat, gula fosfat, dan asam lipoat.

Koenzim juga sering dianggap substrat sekunder, karena perubahan kimia koenzim dilakukan dengan mengimbangi perubahan kimia pada substrat, serta makna fisiologik koenzim yang lebih besar dalam aspek reaksi katalisis.

Gugus prostetik

Adalah senyawa organik yang berasosiasi kuat dengan apoenzim. Gugus prostetik terikat kuat, dan selama reaksi berlangsung tidak akan dilepas atau diuraikan.

Contoh gugus prostetik, yaitu Heme dan FAD.

Baca juga: Sifat-Sifat Enzim, Fungsi, dan Cara Kerja

Heme merupakan gugus prostetik pada enzim katalase dan peroksidase yang terikat secara permanen.

Sementara FAD adalah gugus prostetik yang salah satunya ada pada enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang berfungsi pada reaksi siklus Kreb's dengan mengatalisis perubahan suksinat menjadi fumarat.

Ion metal

Adalah kofaktor yang dibutuhkan dalam aktivitas enzim tertentu. Secara bersamaan, ion metal dapat membentuk satu atau lebih ikatan koordinasi dengan substrat.

Ikatan koordinasi merupakan ikatan kovalen khusus pada oksigen dan nitrogen dengan ion metal tertentu. Ikatan ini membantu polarisasi dalam substrat untuk nantinya dipecah oleh enzim.

Ion metal juga dapat membentuk ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada sisi aktif. Sisi aktif merupakan sebagian kecil molekul enzim, berbentuk celah atau kantong di permukaan enzim.

Sisi aktif terdiri dari sisi pengikatan (binding site) dan sisi katalitik (catalytic site). Kedua sisi aktif ini sangat berperan penting, sehingga enzim bisa bereaksi.

Contoh ion metal, yakni Na+, K+, dan Cu+.

Baca juga: Jenis-Jenis Enzim Pencernaan

Kofaktor pada enzim memiliki banyak peranan penting. Salah satunya, yakni kofaktor dapat bereaksi sebagai donor atom atau donor elektron bagi substrat.

Selain itu, kofaktor juga dapat berperan sebagai aseptor sementara dari produk reaksi, proton, maupun elektron, yang nantinya bisa diubah ke bentuk semula saat reaksi selesai.

Peran penting kofaktor lainnya ialah melengkapi struktur atau memodifikasi sisi aktif agar substrat dapat menempel.

Terakhir, kofaktor juga berperan dalam koordinasi dengan residu tertentu untuk melakukan polarisasi molekul substrat, guna memudahkan perubahan saat proses katalitik.

Dapatkan update berita pilihan dan breaking news setiap hari dari Kompas.com. Mari bergabung di Grup Telegram "Kompas.com News Update", caranya klik link https://t.me/kompascomupdate, kemudian join. Anda harus install aplikasi Telegram terlebih dulu di ponsel.

Jelaskan perbedaan antara kofaktor dan koenzim!

Kofaktor adalah gugus prostetik yang berasal dari molekul anorganik, sedangkan koenzim adalah gugus prostetik yang terdiri dari molekul organik kompleks.

----------------#----------------


Jangan lupa komentar & sarannya

Email:

Kunjungi terus: masdayat.net OK! :)

Newer Posts Older Posts

Kofaktor Enzim adalah Enzim mempunyai berat molekul berkisar dari kira-kira 12.000 sampai lebih dari 1 juta. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam amino. Enzim terdiri dari dua bagian yaitu apoenzim (tersusun atas protein) dan gugus prostetik (tersusun atas non protein),sedangkan keseluruhan enzim disebutholoenzim. Gugus prostetik ini terdiri dari: Kofaktor dan koenzim. Kofaktor terdiri dari molekul anorganik, sedangkan koenzim terdiri dari molekul organic.

Kofaktor

Kofaktor merupakan bahan kimia yang membantu (molekul atau ion) yang terikat enzim untuk meningkatkan aktivitas biologis enzim. Sebagian besar enzim membutuhkan kofaktor untuk mengerahkan aktivitas mereka, sedangkan beberapa enzim mungkin tidak membutuhkan mereka. Sebuah enzim tanpa kofaktor yang disebut apoenzim, yang ketika apoenzim bersama-sam dengan kofaktor ia dikenal sebagai holoenzim.

Beberapa enzim dapat mengaitkan dengan satu kofaktor sementara beberapa dapat mengaitkan dengan beberapa kofaktor. Tanap kofaktor, aktivitas enzim akan hilang. Kofaktor dapat dibagi menjadi dia sebagai kofaktor organik dan faktor co anorganik. Kofaktor anorganik terutama mencakup ion logam, magnesium sangat penting untuk heksokinase, polimerase DNA dan enzim glukosa-6-fosfat. Zinc merupakan ion logam penting bagi dehidrogenase alkohol, karbonat anhidrase dan fungsi DNA polimerase. Selain magnesium dan seng, ada ion logam lain seperti tembaga, besi, mangan, nikel dan lain-lain yang berhubungan dengan berbagai jenis enzim. Ion logam enzim dapat berpartisipasi dalam proses katalitik dalam tiga cara utama.

  • Dengan mengikat substrat untuk mengarahkan dengan benar untuk reaksi.
  • Dengan elektrostatis menstabilkan atau melindungi muatan negatif.
  • Dengan memfasilitasi oksidasi, reaksi reduksi melalui perubahan reversibel pada tingkat oksidasi ion logam.

Kofaktor organik terutam vitamin dan molekul organik non-vitamin lain seperti ATP, glutathione, heme, CTP, koenzim B dan lain-lain kofaktor organik dapat dibagi lagi menjadi dua sebagai koenzim dan gugus prostetik. Gugus prostetik telah terikat erat dengan enzim dan berpartisipasi dalam reaksi katalis enzim.

Selama reaksi, kompleks kelompok enzim prostetik dapat mengalami perubahan struktural, tetapi mereka masuk ke keadaan semula ketika reaksi selesai. FAD ialah kelompok enzim prostetik dehidrogenase suksinat yang mereduksi ke FADH2 dalam proses konversi suksinat menjadi fumarat.

Koenzim

Koenzim ialah molekul organik kecil dari enzim (yang merupakan protein), koenzim terutama molekul organik dan banyak yang berasal dari vitamin. Sebagai contoh, niacin menghasilkan NAD + Koenzim yang bertanggung jawab untuk reaksi oksidasi. Selanjutnya, koenzim A terbuat dari asam pantotenat dan mereka berpartisipasi dalam reaksi sebagai pembawa gugus asetil.

Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor gugus kimia atau electron dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organiK itu terikat pada bagian protein enzim. Kofaktor enzim berfungsi sebagai pembawa sementara atom spesifik atau gugus fungsional. Contoh koenzim : NADH, NADPH dan adenosina trifosfat

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup:

  • Ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+,
  • Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A
  • Formil, metenil dibawa oleh asam folat,
  • Gugus metil yang dibawa oleh Sadenosilmetionina.

Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Sifat-sifat koenzim:

  1. Senyawa organik
  2. Tahan panas,
  3. Mudah terdisosiasi
  4. Dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis
  5. Mentranspor gugus kimia/elektron dari 1 enzim ke enzim lainnya

Contoh : NAD,NADP,FAD,FMN,dll

  • Dapat memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim besar dari kemampuannya sendiri.
  • Jenis reaksi yang sering memerlukan koenzim: 1. oksidasi reduksi 2. reaksi pemindahan gugus

    3. isomerasi

Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut sebagai substrat sekunder. Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidasireduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.

Baca Juga Artikel Yang Mungkin Berhubungan : Biologi Molekul – Pengertian, Teknik, Ilmu, Sejarah, Ukuran, Rumus, Geometri

Peranan dan Fungsi Koenzim

Kofaktor berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Fungsi kofaktor pada umumnya adalah untuk memantapkan ikata n antara subtract pada enzim atau mentransfer electron yang timbul selama katalisa.

Pembagian kofaktor:

  1. Aktivator adalah ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim
    Contoh; Cu,Fe,Mn,Zn.Ca,K dan Co
  2.  Gugus Prostetik  ikatan kovalen Dapat berupa senyawa organik tertentu, vitamin / ion logam. Contoh: – FAD  Vitamin B2/Riboflavin  menerima atom hidrogen

    – Ion Logam: Sitokrom  sebagai pembawa elektron pada Fe

Enzim yang Mengandung atau Memerlukan Unsur Anorganik Esensial sebagai Kofaktor

No Kofaktor Enzim Fungsi Keterangan
1 Fe2+ atau Fe3+ Oksidase sitokhrom

Katalase

Peroksidase

· Berperan dalam absorbsi besi. Mengkatalisis oksidasi dan reduksi sithokrom oleh molekul oksigen

· Menetralkan H2O2 yang merupakan sisa-sia metabolism saat oksidasi

· Katalisator reaksi reduksi  H2O2 dengan kopling reduksi sebagai substrak lain

Unsur besi merupakan komponen utama dari hemoglobin (Hb), sehingga kekurangan besi dalam pakan akan mempengaruhi pembentukan Hb
2 Cu2+ Oksidase sitokhrom

Tironase

· Tirosinase mengkristalisasi reaksi oksidasi tirosin menjadi pigmen melanin Tembaga berperan dalam aktivitas enzim pernapasan,sebagai kofaktor bagi enzim tirosinase dan sitokrom oksidase. Tirosinase mengkristalisasi reaksi oksidasi tirosin menjadi pigmen melanin (pigmen gelap pada kulit dan rambut)
3 Zn2+ Polimerase DNA

Anhidrase karbonik

Dehidrogenase alcohol

· Bekerja pada reaksi pembentukan aldehida dari alkohol
4 Mg2+ Heksokinase

6-Fosfatase glukosa

· Mengkatalisa pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa
5 Mn2+ Arginase · Mengkatalisis hidrolisis arginin
6 K+ Kinase piruvat

(juga memerlukan Mg2+)

· Metaloenzim yang mengkatalisis reaksi dari phospoenol piruvat dan ADP menjadi ATP
7 Ni2+ Urase · Mengkatalisis hidrolisis urea
8 Mo Reduktase nitrat · Mengkatalisis perubahan senyawa nitrat (NO3–) menjadi  NO2–
9 Se Peroksidase glutation
10 Cl dan Ca Amilase Memecah patiuntuk menghasilkan gula sederhana Amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium.

Koenzim Berfungsi Sebagai Pembawa Sementara Atom Spesifik Atau Gugus Fungsionil

No

Koenzim

Senyawa yang dipindahkan

1 Tiaminn pirofosfat Aldehida
2 Flavin adenine dinukleotida Atom Hidrogen
3 Nikotinamida adenine dinukleotida Ion Hidrida (H+)
4 Koenzim A Gugus asil
5 Piridoksal fosfat Gugus amino
6 5’-Deoksiadenosilkobalamin (Koenzim B12) Atom H dan gugus alkil
7 Biostin CO2
8 Tetrahidrofolat Gugus satu-karbon lainnya

Peranan Koenzim Pada Vitamin

Jelaskan perbedaan antara koenzim dengan kofaktor dan berikan contoh masing masing
Jelaskan perbedaan antara koenzim dengan kofaktor dan berikan contoh masing masing
Jelaskan perbedaan antara koenzim dengan kofaktor dan berikan contoh masing masing
Jelaskan perbedaan antara koenzim dengan kofaktor dan berikan contoh masing masing
Jelaskan perbedaan antara koenzim dengan kofaktor dan berikan contoh masing masing

Baca Juga Artikel Yang Mungkin Berhubungan : Perbedaan Antara Senyawa Ionik Dan Senyawa Molekul

Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan gugus protetik berupa non protein.Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor.

Koenzim

Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Fungsi koenzim adalah membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Koenzim digunakan untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Contoh koenzim adalah NADH, NADPH dan adenosina trifosfat.

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup :

  • Ionhidrida(H –) yang dibawa olehNAD atau NADP+
  • Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A
  • Formil, metenil dibawa oleh asam folat
  • Gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Ada beberapa koenzim lain seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Koenzim merupakan senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu yang bersifat termostabil dan memiliki berat molekul rendah.Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut.

Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut sebagai substrat sekunder.

Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidasireduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.

Kofaktor

Kofaktor berfungsi sama dengan gugus prostetik, tetapi berikatan secara reversible Dapat berupa zat anorganik

  • ion logam (Metal- activated enzymes)
    Dapat berupa zat organik
  • flavin dan heme
    Contoh enzim yg mengandung kofaktor;  karbonat anhidrase dg kofaktor Zn terikatsbg bgn dari tapak aktifnya ->katalitik

Koenzim berupa gugus organik yang padaumumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide ). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+

Kofaktor adalah komponen enzim yangbersifat non-protein yang berfungsimengaktifkan enzim. Sifatnya stabil terhadap perubahan suhuatau suatu reaksi.

Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu, aktivator, gugus prostetik dan ko-enzim